期刊简介
本刊为在国内外公开发行的医药卫生类综合性学术期刊。主要反映学院在医学科研、医疗、教学等方面的新成果、新技术、新经验，内容包括基础医学、临床医学、预防医学、药学、医学检验、营养学、护理学、卫生管理等。
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首页>吉林医药学院学报杂志
- 杂志名称：吉林医药学院学报杂志
- 主管单位：吉林省教育厅
- 主办单位：吉林医药学院
- 国际刊号：1673-2995
- 国内刊号：22-1368/R
- 出版周期：双月刊
期刊荣誉：1999年获全国医学期刊质量评比一等奖期刊收录：知网收录(中), 维普收录(中), 上海图书馆馆藏, 国家图书馆馆藏, 万方收录(中)
生物信息学方法推测脊椎动物血红蛋白相互作用机制
王程；隋春红；秦文斌；雎天林；吕士杰
关键词：生物信息学, 血红蛋白, 相互作用, 氢键
摘要：目的 通过分析脊椎动物血红蛋白(Hb)分子进化过程,解释Hb相互作用的现象并推测作用机制.方法 采用NCBI、PDB等在线生物信息学网站及SMS、ANTHEPROT 5.0、Clustalx 2.0、MEGA 4、Vector NTI 9等软件包对比脊椎动物门各纲羊膜和非羊膜动物Hb氨基酸多序列的同源相似性,查找保守位点,构建分子进化树,预测二级结构,对比三级结构模型,推测Hb相互作用现象的发生机制.结果 氨基酸多序列对比显示,非羊膜动物α链没有保守氨基酸(cAA),β链有3个cAA,羊膜动物α链、β链分别有27个和68个cAA;分子进化树显示非羊膜动物Hb氨基酸每位点替代值(SpS)远大于羊膜动物(P<0.01);预测二级结构分析Hb作用面发现非羊膜动物α链40位氨基酸主要参与无规则卷曲结构,羊膜动物α链40位和β链94位氨基酸均主要参与α螺旋结构;对比空间结构模型发现羊膜动物α链均有一个苏氨酸(41位)与β链的组氨酸(98位)形成氢键,而非羊膜动物不能形成此氢键.结论 脊椎动物Hb相互作用发生的关键可能在于是否存在α链苏氨酸(41位)与β链组氨酸(98位) 形成的氢键.
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